Fosfataasit ovat tärkeitä solun sisällä tapahtuvan säätelyn kannalta. Proteiinifosfataasi 2A (PP2A) on yksi näistä säätelijöistä ja sen normaali toiminta liittyy solusyklin aktivointiin. Kun PP2A:n normaalia toimintaa häiritään, voi sen seurauksena ilmetä erilaisia sairauksia, kuten syöpää. PP2A:n toimintaa estävien inhibiittoriproteiinien on huomattu olevan mahdollinen syy tähän häiriöön. Inhibiittoriproteiinien, kuten fosfoproteiini/-endosulfiini perheen proteiinien ja Cancerous Inhibitor of PP2A (CIP2A) on huomattu estävän PP2A:ta, mutta niiden sitoutumismekanismeista PP2A:n tiedetään vähän. PP2A on heterotrimeerinen proteiini ja se koostuu tuki-, säätelijä- ja katalyyttisestä alayksiköstä. PP2A:n säätelyalayksikkö B:n sisällä on tavattu ainakin 23 erilaista isoformia. Tässä tutkimuksessa inhibiittoriproteiinien sitoutumista mitataan kolmeen eri PP2A B alayksiköön B56, B56 ja B56ε. Fosfoproteiini/-endosulfiini perheen inhibiittoriproteiinien sitoutumisvoimakuutta tutkitaan kahden erilaisen fosforylaatiota matkivan mutaation avulla. Ensin B alayksikön proteiinit tuotettiin ja puhdistettiin, ja niiden proteiiniproteiini vuorovaikutuksia tutkittiin microscale thermophoresis menetelmällä. Tulokset osoittivat, että fosfoproteiini/- endosulfiini perheen villityyppi proteiinit sitoutuivat kaikkiin tutkittuihin B56 alayksiköihin. CIP2A:n sitoutuminen oli vaihtelevaa. Fosforylaatiota matkivat mutaatiot lisäsivät sitoutumisvoimakkuutta cAMP-regulated phosphoprotein 19 kDa (ARPP19) ja cAMP-regulated phosphoprotein 16 kDa (ARPP16) kohdalla, mutta ei alfa-endosulfiinin (ENSA) kanssa.